Was sollte der ALT-Indikator im Blut sein?

Bei einem biochemischen Bluttest wird häufig die Bestimmung der Enzymaktivität verwendet. Was sind Enzyme? Ein Enzym ist ein Proteinmolekül, das biochemische Reaktionen im menschlichen Körper beschleunigt. Der Begriff Enzym ist gleichbedeutend mit Enzym. Derzeit werden beide Begriffe in derselben Bedeutung wie Synonyme verwendet. Die Wissenschaft, die die Eigenschaften, Struktur und Funktion von Enzymen untersucht, wird jedoch als Enzymologie bezeichnet..

Überlegen Sie, was diese komplexe Struktur ist - ein Enzym. Das Enzym besteht aus zwei Teilen - dem Protein selbst und dem aktiven Zentrum des Enzyms. Der Proteinteil wird als Apoenzym bezeichnet, und das aktive Zentrum wird als Coenzym bezeichnet. Das gesamte Enzymmolekül, dh das Apoenzym plus das Coenzym, wird als Holoenzym bezeichnet. Das Apoenzym wird immer ausschließlich durch ein Protein der Tertiärstruktur dargestellt. Tertiärstruktur bedeutet, dass eine lineare Kette von Aminosäuren in eine Struktur komplexer räumlicher Konfiguration umgewandelt wird. Coenzym kann durch organische Substanzen (Vitamin B6, B1, B12, Flavin, Häm usw.) oder anorganische (Metallionen - Cu, Co, Zn usw.) dargestellt werden. Tatsächlich wird die Beschleunigung der biochemischen Reaktion genau durch das Coenzym ausgeführt.

Was ist ein Enzym? Wie Enzyme funktionieren?

Die Substanz, auf die das Enzym einwirkt, wird als Substrat bezeichnet, und die Substanz, die aus der Reaktion resultiert, wird als Produkt bezeichnet. Oft werden Enzymnamen durch Hinzufügen der Endung - Aza zum Namen des Substrats gebildet. Zum Beispiel baut Succinatdehydrogenase - Succinat (Bernsteinsäure), Lactatdehydrogenase - Lactat (Milchsäure) usw. ab. Enzyme werden in Abhängigkeit von der Art der Reaktion, die sie beschleunigen, in verschiedene Typen unterteilt. Beispielsweise führen Dehydrogenasen eine Oxidation oder Reduktion durch, Hydrolasen führen die Spaltung einer chemischen Bindung durch (Trypsin, Pepsin sind Verdauungsenzyme) usw..

Jedes Enzym beschleunigt nur eine bestimmte Reaktion und arbeitet unter bestimmten Bedingungen (Temperatur, Säuregehalt der Umgebung). Das Enzym hat eine Affinität zu seinem Substrat, dh es kann nur mit dieser Substanz arbeiten. Die Erkennung des "eigenen" Substrats erfolgt durch das Apoenzym. Das heißt, der Prozess des Enzyms kann wie folgt dargestellt werden: Das Apoenzym erkennt das Substrat und das Coenzym beschleunigt die Reaktion der erkannten Substanz. Dieses Prinzip der Wechselwirkung wurde nach dem Prinzip der Schlüsselverriegelung als Ligand-Rezeptor oder Wechselwirkung bezeichnet, dh so wie ein einzelner Schlüssel zu einem Schloss passt, passt ein einzelnes Substrat zu einem Enzym.

Amylase-Blut

Amylase wird von der Bauchspeicheldrüse produziert und ist am Abbau von Stärke und Glykogen zu Glukose beteiligt. Amylase ist eines der an der Verdauung beteiligten Enzyme. Der höchste Amylasegehalt findet sich in der Bauchspeicheldrüse und den Speicheldrüsen..

Es gibt verschiedene Arten von Amylase - α-Amylase, β-Amylase, γ-Amylase, von denen die Aktivität der α-Amylase am weitesten verbreitet ist. Es ist die Konzentration dieser Art von Amylase, die im Labor im Blut bestimmt wird..

Menschliches Blut enthält zwei Arten von α-Amylase - P-Typ und S-Typ. Im Urin sind 65% der α-Amylase vom P-Typ vorhanden, und im Blut sind bis zu 60% vom S-Typ. Die P-Typ-α-Amylase des Urins wird in biochemischen Studien als Diastase bezeichnet, um Verwirrung zu vermeiden.

Die α-Amylase-Aktivität im Urin ist zehnmal höher als die α-Amylase-Aktivität im Blut. Die Bestimmung der Aktivität von α-Amylase und Diastase wird zur Diagnose von Pankreatitis und einigen anderen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse verwendet. Bei chronischer und subakuter Pankreatitis wird die Bestimmung der Aktivität von α-Amylase im Saft des Zwölffingerdarms verwendet.

Blutamylase-Rate

Name der AnalyseNorm in μkatal / lMaßeinheiten in U / L (U / L)
  • Blutamylaseaktivität
16-30 μkatal / l20-100 U / l
  • Aktivität der Urindiastase (Amylase)
28-100 μkatal / lbis zu 1000 U / l

Erhöhte Blutamylase

Eine Erhöhung der Aktivität der α-Amylase im Blut wird als Hyperamylasämie bezeichnet, und eine Erhöhung der Aktivität der Urindiastase wird als Hyperamylazurie bezeichnet.

Ein Anstieg der Blutamylase wird unter folgenden Bedingungen festgestellt:

  • Zu Beginn der akuten Pankreatitis wird das Maximum 4 Stunden nach Beginn des Anfalls erreicht und fällt ab Beginn des Anfalls für 2-6 Tage auf den Normalwert ab (eine Erhöhung der Aktivität der α-Amylase ist um das 8-fache möglich).
  • mit Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis (während die Aktivität der α-Amylase 3-5 mal zunimmt)
  • wenn es Tumoren oder Steine ​​in der Bauchspeicheldrüse gibt
  • akute Virusinfektion - Mumps
  • Alkoholvergiftung
  • Eileiterschwangerschaft
Wenn die Amylase im Urin erhöht ist?
In folgenden Fällen entwickelt sich eine Erhöhung der Amylasekonzentration im Urin:
  • Bei akuter Pankreatitis steigt die Diastaseaktivität um das 10-30-fache
  • Mit einer Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis steigt die Diastaseaktivität um das 3-5-fache
  • Bei entzündlichen Lebererkrankungen steigt die Diastaseaktivität um das 1,5- bis 2-fache an
  • akute Blinddarmentzündung
  • Cholezystitis
  • Darmverschluss
  • Alkoholvergiftung
  • Blutungen aus einem Magen-Darm-Geschwür
  • bei der Behandlung von Sulfadrogen, Morphin, Diuretika und oralen Kontrazeptiva
Mit der Entwicklung einer totalen Pankreasnekrose, eines Pankreaskarzinoms und einer chronischen Pankreatitis kann die Aktivität der α-Amylase nicht zunehmen.

Verminderte Blut- und Urinamylase

Es gibt Zustände des Körpers, in denen die Aktivität der α-Amylase verringert werden kann. Bei schwerer Erbkrankheit - Mukoviszidose - wird eine geringe Aktivität der Urindiastase festgestellt.

Im Blut ist nach einem Anfall einer akuten Pankreatitis mit Pankreatonekrose sowie Mukoviszidose eine Abnahme der Aktivität der α-Amylase möglich.

Trotz der Tatsache, dass α-Amylase in Nieren, Leber und Bauchspeicheldrüse vorhanden ist, wird die Bestimmung ihrer Aktivität hauptsächlich zur Diagnose von Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse verwendet.

Wie man auf Amylase getestet wird?

Lipase

Die Struktur, Arten und Funktionen der Lipase
Lipase ist eines der Verdauungsenzyme, die am Abbau von Fetten beteiligt sind. Dieses Enzym erfordert die Anwesenheit von Gallensäuren und einem Coenzym namens Colipase. Lipase wird von verschiedenen menschlichen Organen produziert - Bauchspeicheldrüse, Lunge, Leukozyten.

Lipase, die in der Bauchspeicheldrüse synthetisiert wird, hat den größten diagnostischen Wert. Daher wird die Bestimmung der Lipaseaktivität hauptsächlich zur Diagnose von Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse verwendet..

Blutlipaserate

Lipaseaktivitätsrate
  • Blutlipaseaktivität
13 - 60U / ml

Wenn die Blutlipase erhöht ist?

Wenn die Blutlipasespiegel niedrig sind?

So bereiten Sie sich auf einen Lipasetest vor?

Um die Aktivität der Lipase zu bestimmen, wird morgens auf nüchternen Magen Blut aus einer Vene entnommen. In der Nacht vor dem Test sollten Sie keine fetthaltigen, würzigen und würzigen Speisen einnehmen. Im Notfall wird Blut aus einer Vene unabhängig von der Tageszeit und der vorherigen Zubereitung gespendet. Gegenwärtig wird die immunochemische Methode oder die enzymatische Methode am häufigsten verwendet, um die Aktivität der Lipase zu bestimmen. Die enzymatische Methode ist schneller und erfordert weniger Personalqualifikation.

Laktatdehydrogenase (LDH)

Blutlaktatdehydrogenase (LDH) -Rate

Blut-LDH-Raten
  • Erwachsene
0,8-4 μmol / h * l140-350 U / l
  • Neugeborene
2,0-8 μmol / h * l400-700 U / l

Diagnosewert von LDH-Isoformen

Für die Diagnose verschiedener Krankheiten ist die Bestimmung der Aktivität von LDH-Isoformen aussagekräftiger. Beispielsweise kommt es beim Myokardinfarkt zu einem signifikanten Anstieg von LDH1. Zur Bestätigung des Myokardinfarkts im Labor wird das LDH1 / LDH2-Verhältnis bestimmt. Wenn dieses Verhältnis größer als 1 ist, hat die Person einen Myokardinfarkt. Solche Tests sind jedoch aufgrund ihrer hohen Kosten und Komplexität nicht weit verbreitet. Normalerweise wird die Gesamtaktivität von LDH bestimmt, die die Summe der Gesamtaktivität aller LDH-Isoformen ist.

LDH bei der Diagnose eines Myokardinfarkts
Betrachten wir den diagnostischen Wert der Bestimmung der Gesamtaktivität von LDH. Die Bestimmung der LDH-Aktivität wird zur späten Diagnose eines Myokardinfarkts verwendet, da sich 12-24 Stunden nach einem Anfall eine Zunahme seiner Aktivität entwickelt, die bis zu 10-12 Tage auf einem hohen Niveau bleiben kann. Dies ist ein sehr wichtiger Umstand bei der Untersuchung von Patienten, die nach einem Angriff in ein Krankenhaus eingeliefert wurden. Wenn die Zunahme der LDH-Aktivität unbedeutend ist, bedeutet dies, dass es sich um einen Infarkt mit kleinem Fokus handelt. Wenn im Gegenteil die Zunahme der Aktivität langfristig ist, bedeutet dies, dass es sich um einen ausgedehnten Infarkt handelt. Bei Patienten mit Angina pectoris ist die LDH-Aktivität in den ersten 2-3 Tagen nach dem Anfall erhöht..

LDH bei der Diagnose von Hepatitis
Die Aktivität von Gesamt-LDH kann bei akuter Hepatitis zunehmen (aufgrund einer Zunahme der Aktivität von LDH4 und LDH5). Gleichzeitig steigt die LDH-Aktivität im Serum in den ersten Wochen der Ikterusperiode, dh in den ersten 10 Tagen.

LDH-Norm bei gesunden Menschen:

Eine Erhöhung der LDH-Aktivität bei gesunden Menschen (physiologisch) ist nach körperlicher Anstrengung, während der Schwangerschaft und nach Alkoholkonsum möglich. Koffein, Insulin, Aspirin, Acebutolol, Cephalosporine, Heparin, Interferon, Penicillin und Sulfonamide bewirken ebenfalls eine Erhöhung der LDH-Aktivität. Daher muss bei der Einnahme dieser Medikamente die Möglichkeit einer erhöhten LDH-Aktivität berücksichtigt werden, was nicht auf das Vorhandensein pathologischer Prozesse im Körper hinweist..

Ursachen für erhöhte LDH im Blut

Wie man auf LDH getestet wird?

Alaninaminotransferase (ALT, ALT)

Alanin-Aminotransferase (ALT / ALT) -Blutnorm

ALT / ALT-Norm
  • für Männer
bis 40U / L.
  • für Frauen
bis zu 32U / L.


Eine Erhöhung der ALT-Aktivität bei gesunden Menschen (physiologisch) kann durch die Einnahme bestimmter Medikamente (Antibiotika, Barbiturate, Medikamente, Antineoplastika, orale Kontrazeptiva, nichtsteroidale entzündungshemmende Medikamente, Dicoumarine, Echinacea, Baldrian), schwere körperliche Anstrengung, Trauma verursacht werden. Auch bei Jugendlichen wird während des intensiven Wachstums eine hohe ALT-Aktivität beobachtet..

ALT bei der Diagnose von Lebererkrankungen
Bei der Diagnose pathologischer Zustände des Körpers ist eine Erhöhung der ALT-Aktivität ein spezifisches Zeichen für eine akute Lebererkrankung. Eine Zunahme der Aktivität von ALT im Blut wird 1 bis 4 Wochen vor dem Einsetzen der Krankheitssymptome und 7 bis 10 Tage vor dem Auftreten des maximalen Bilirubinspiegels im Blut festgestellt. Die Zunahme der ALT-Aktivität bei akuten Lebererkrankungen beträgt das 5- bis 10-fache. Eine über einen längeren Zeitraum erhöhte ALT-Aktivität oder deren Zunahme in den späten Stadien der Krankheit weist auf den Beginn einer massiven Lebernekrose hin.

Ursachen für hohe ALAT (ALAT)

Bei Vorhandensein solcher Pathologien wird eine hohe ALT-Aktivität im Blut festgestellt:

  • akute Hepatitis
  • Zirrhose
  • Verschlussikterus
  • Verabreichung von hepatotoxischen Arzneimitteln (z. B. einige Antibiotika, Bleisalzvergiftung)
  • Zerfall eines großen Tumors
  • Leberkrebs oder Lebermetastasen
  • Verbrennungskrankheit
  • ausgedehnter Myokardinfarkt
  • traumatische Verletzung des Muskelgewebes
Patienten mit Mononukleose, Alkoholismus, Steatose (Hepatose), die sich einer Herzoperation unterzogen haben, können ebenfalls einen leichten Anstieg der ALT-Aktivität erfahren..

Bei schweren Lebererkrankungen (schwere Leberzirrhose, Lebernekrose), wenn die Anzahl der aktiven Leberzellen abnimmt, sowie bei einem Mangel an Vitamin B6 wird eine Abnahme der ALT-Aktivität im Blut beobachtet.

Wie man auf ALT getestet wird (ALT)?

Aspartat-Aminotransferase (AST, AsAT)

Norm der Aspartat-Aminotransferase (AST / AsAT)

Höhere Werte der AST-Aktivität bei gesunden Menschen (physiologisch) sind bei übermäßiger Muskelanstrengung möglich, wenn bestimmte Medikamente eingenommen werden, z. B. Echinacea, Baldrian, Alkohol, hohe Dosen von Vitamin A, Paracetamol, Barbituraten, Antibiotika usw..

Norma AST / ASAT
  • für Männer
15-31U / L.
  • für Frauen
20-40U / L.

Die Aktivität von AST im Blutserum steigt während eines Myokardinfarkts 4-5-mal an und bleibt dies 5 Tage lang. Wenn die AST-Aktivität auf einem hohen Niveau bleibt und nicht innerhalb von 5 Tagen nach dem Anfall abnimmt, deutet dies auf eine ungünstige Prognose für einen Patienten mit Myokardinfarkt hin. Wenn die Aktivität des Enzyms im Blut immer noch zunimmt, deutet diese Tatsache auf eine Erweiterung der Herzinfarktzone hin.

Mit Nekrose oder Schädigung der Leberzellen steigt auch die AST-Aktivität. Darüber hinaus ist der Grad der Schädigung umso größer, je höher die Enzymaktivität ist.

Warum ist Aspartat-Aminotransferase (AST, AsAT) erhöht??

Eine Zunahme der Blut-AST-Aktivität ist in den folgenden Fällen vorhanden:

  • Hepatitis
  • Lebernekrose
  • Zirrhose
  • Alkoholismus
  • Leberkrebs und Lebermetastasen
  • Herzinfarkt
  • Erb- und Autoimmunerkrankungen der Muskulatur (Duchenne-Muskeldystrophie)
  • Mononukleose
  • Hepatose
  • Cholestase
Es gibt eine Reihe anderer pathologischer Zustände, bei denen auch eine Zunahme der AST-Aktivität auftritt. Diese Bedingungen umfassen - Verbrennungen, Trauma, Hitzschlag, Vergiftung mit giftigen Pilzen.

Eine niedrige AST-Aktivität wird bei einem Mangel an Vitamin B6 und dem Vorliegen einer ausgedehnten Leberschädigung (Nekrose, Zirrhose) beobachtet..

Die Klinik verwendet die Bestimmung der AST-Aktivität jedoch hauptsächlich zur Diagnose von Schäden an Herz und Leber. Unter anderen pathologischen Bedingungen ändert sich auch die Aktivität des Enzyms, aber seine Änderung ist nicht spezifisch und stellt daher keinen hohen diagnostischen Wert dar.

De Ritis-Koeffizient. Wie man einen Herzinfarkt von einem Leberschaden unterscheidet

Für die Differentialdiagnose von Leber- oder Herzschäden wird der De-Ritis-Koeffizient verwendet. Der De-Ritis-Koeffizient ist das Verhältnis der AST / ALT-Aktivität, das normalerweise 1,3 beträgt. Eine Zunahme des De-Ritis-Koeffizienten über 1,3 ist charakteristisch für einen Myokardinfarkt, und eine Abnahme unter 1,3 wird bei Lebererkrankungen festgestellt.

Alkalische Phosphatase (ALP)

Blutalkalische Phosphatase-Rate

  • Erwachsene
30-90U / L.
  • Jugendliche
bis zu 400U / L.
  • schwanger
bis zu 250U / L.
Die Aktivität der alkalischen Phosphatase im Blut gesunder Menschen (physiologischer Anstieg) nimmt mit einer Überdosierung von Vitamin C, Kalzium und Phosphor in der Nahrung zu, wenn orale Kontrazeptiva, hormonelle Präparate aus Östrogenen und Progesteronen, Antibiotika, Sulfonamiden, Magnesia, Omeprazol, Ranitidin usw. eingenommen werden..

Alkalische Phosphatase bei der Diagnose von Leber- und Gallenwegserkrankungen
Die Bestimmung der Aktivität der alkalischen Phosphatase bei Verdacht auf eine Lebererkrankung weist eine hohe Spezifität und einen hohen diagnostischen Wert auf. Bei obstruktivem Ikterus steigt die ALP-Aktivität des Blutes gegenüber der Norm um das Zehnfache. Die Definition dieses Indikators wird zur Laborbestätigung dieser besonderen Form von Gelbsucht verwendet. In geringerem Maße tritt eine Zunahme der ALP-Aktivität bei Hepatitis, Cholangitis, Colitis ulcerosa, bakteriellen Darminfektionen und Thyreotoxikose auf.

Die Bedeutung der alkalischen Phosphatase bei Knochenerkrankungen und in der Traumatologie
ALP ist ein Markerenzym der Osteosynthese, dh die Aktivität nimmt bei Knochenerkrankungen oder Metastasen von Tumoren des Knochens sowie bei der Heilung von Frakturen zu.

Gründe für eine erhöhte alkalische Phosphatase

Ursachen für niedrige alkalische Phosphatase-Spiegel

Wie man auf alkalische Phosphatase getestet wird?

Zur Bestimmung der ALP-Aktivität wird morgens auf nüchternen Magen Blut aus einer Vene entnommen. Es ist keine spezielle Diät erforderlich. Es ist darauf zu achten, dass einige Medikamente die Aktivität der alkalischen Phosphatase verringern oder erhöhen können. Sie müssen daher einen Arzt konsultieren, ob es sich lohnt, die Einnahme dieser Medikamente für einen kurzen Zeitraum abzubrechen. In modernen Labors wird die Enzymaktivität anhand der Geschwindigkeit bewertet, mit der die enzymatische Reaktion abläuft. Diese Methode weist eine hohe Spezifität, Einfachheit und Zuverlässigkeit auf und benötigt nicht viel Zeit für die Analyse..

Also untersuchten wir die Hauptenzyme, deren Aktivität in einem biochemischen Bluttest bestimmt wird. Es ist zu beachten, dass die Diagnose nicht nur auf Labordaten beruhen kann, sondern dass Anamnese, Klinik und Daten aus anderen Untersuchungen berücksichtigt werden müssen. Daher ist es ratsam, die angegebenen Daten für die Konsultation zu verwenden. Wenn Sie jedoch Abweichungen von der Norm feststellen, sollten Sie einen Arzt konsultieren.